解旋酶
解旋酶[1][2]（英语：Helicases）又称解链酶[3]，是所有生物体维持生命所必需的一类酶，可分为多种类型。这类酵素是能够依循核酸磷酸双酯骨架（phosphodiester backbone）的方向性，而往特定方向移动的马达蛋白（motor protein）。移动过程中可将相连的两条核酸长链（如DNA、RNA或两者的混合分子）解开，作用时所需能量来自核苷酸水解。
| DNA helicase DNA解旋酶 | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||
| 识别码 | |||||||
| EC编号 | 3.6.4.12 | ||||||
| 数据库 | |||||||
| IntEnz | IntEnz浏览 | ||||||
| BRENDA | BRENDA入口 | ||||||
| ExPASy | NiceZyme浏览 | ||||||
| KEGG | KEGG入口 | ||||||
| MetaCyc | 代谢路径 | ||||||
| PRIAM | 概述 | ||||||
| PDB | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||
| |||||||
| RNA helicase RNA解旋酶 | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||
| 识别码 | |||||||
| EC编号 | 3.6.4.13 | ||||||
| 数据库 | |||||||
| IntEnz | IntEnz浏览 | ||||||
| BRENDA | BRENDA入口 | ||||||
| ExPASy | NiceZyme浏览 | ||||||
| KEGG | KEGG入口 | ||||||
| MetaCyc | 代谢路径 | ||||||
| PRIAM | 概述 | ||||||
| PDB | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||
| |||||||
许多细胞代谢过程(cellular processes)，如DNA复制，翻译，重组，DNA修复，和核糖体合成涉及的核酸链的分离必须使用解旋酶。
作用方式 编辑
解旋酶可以利用三磷酸腺苷（ATP）或三磷酸鸟苷（GTP）水解产生的能量，将DNA双股螺旋或自我黏合的RNA分子解开。此种酵素会依循其中一股核酸长链的方向（3'→5'或5'→3'）而移动。
各类型的解旋酶具有不同的结构与寡聚（oligomerization）性质，例如DnaB与相似的类型，是以环状排列的六聚体（hexamer）产生作用；而其他类型则可能是单体或二聚体。解旋酶作用时是位于一个交叉位置（fork），最近的研究显示，此交叉位置是在解旋酶主动促使下产生，也就是说，解旋酶可以直接作用于完全相连的双股长链，而不只是作用在已经稍微打开的双股长链[4]。
各种类型 编辑
- 超家族I（Superfamily I）：
- UvrD：存在于E. coli，作用于DNA修复。
- Rep：E. coli，DNA复制。
- PcrA：Bacillus stearothermophilus，角色未明。
- Dda：bacteriophage T4，复制起始。
- 超家族II（Superfamily II）：
- 超家族III（Superfamily III）：
- LTag：SV40，复制。
- E1：人类乳突病毒（human papillomavirus），复制。
- Rep：Adeno-Associated Virus（AAV），复制、site-specific integration、virion packaging。
- 类DnaB家族（DnaB-like family）：
- DnaB：E. coli，复制。
- gp41：bacteriophage T4，DNA复制。
- T7gp4：bacteriophage T7，DNA replication。
- 类ρ家族（Rho-like family）：
- Rho：E. coli，转录终止因子（Transcription termination factor）。
参考文献 编辑
- ^ 存档副本. [2021-07-15]. （原始内容存档于2021-07-18）.
- ^ 存档副本. [2021-07-15]. （原始内容存档于2021-07-15）.
- ^ 存档副本. [2021-07-15]. （原始内容存档于2021-07-15）.
- ^ Johnson DS, Bai L, Smith BY, Patel SS, Wang MD. Single-molecule studies reveal dynamics of DNA unwinding by the ring-shaped t7 helicase. Cell. 2007, 129 (7): 1299–309. PMID 17604719. doi:10.1016/j.cell.2007.04.038.
- ^ Dumont S, Cheng W, Serebrov V, Beran RK, Tinoco Jr I, Pylr AM, Bustamante C, "RNA Translocation and Unwinding Mechanism of HCV NS3 Helicase and its Coordination by ATP", Nature. 2006 Jan 5; 439: 105-108.
- Bird L, Subramanya HS, Wigley DB, "Helicases: a unifying structural theme?", Current Opinion in Structural Biology. 1998 Feb; 8 (1): 14-18.
- Betterton MD, Julicher F, "Opening of nucleic-acid double strands by helicases: active versus passive opening.", Physical Review E. 2005 Jan; 71 (1): 011904.