细菌外膜
细菌外膜是构成革兰氏阴性菌的结构之一。其组成与细胞膜截然不同，比如说，许多革兰氏阴性菌外膜的外小叶都含有脂质部分充当内毒素的脂多糖。此外，还有一些细菌比如大肠杆菌的外膜经由博朗脂蛋白与其肽聚糖相连。
| Lipopolysaccharide-assembly, LptC-related | |||||||||
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| 鉴定 | |||||||||
| 标志 | LptC | ||||||||
| Pfam | PF06835（旧版） | ||||||||
| Pfam宗系 | CL0259（旧版） | ||||||||
| InterPro | IPR010664 | ||||||||
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| Lipopolysaccharide-assembly | |||||||||
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| 鉴定 | |||||||||
| 标志 | LptE | ||||||||
| Pfam | PF04390（旧版） | ||||||||
| InterPro | IPR007485 | ||||||||
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临床意义
编辑如果脂质A（脂多糖的一部分）进入血液循环系统的话，那么它就会激活TLR4，从而引发中毒反应。脂质A很具有很高的免疫原性，并且能诱发免疫系统的攻击性反应。这会导致患者出现发高烧、呼吸急促、血压降低等症状，并能诱发可致命的内毒素休克。在培养中，细菌外膜可能会脱落并作为外膜囊泡的边界膜。另外，细菌外膜还会参与动物组织中的宿主-病原体接口上革兰氏阴性菌将其生化信号传递到宿主或靶细胞的过程。
生物合成
编辑外膜的各个部分均是从合成部位穿越细胞膜的亲水和疏水层到达细胞外的，但目前其机制和能量源尚不完全明确。脂质A的核心部分以及O型抗原是在细胞膜朝向细胞质一面的膜上合成，并通过两个独立的运输系统被运出细胞。其中，Wzx（RfbX）为O型抗原的转运蛋白，ABC转运蛋白MsbA负责将脂质A的核心部分从细胞膜的内小叶翻转至外小叶[2][3][4][5][6]。随后，O型抗原的重复单元会在壁膜间隙中被Wzy聚合酶聚合，并由WaaL连接酶将之与脂质A连接[7][8]。
脂多糖的转运物质由LptA、LptB、LptC、LptD、LptE五种蛋白质组成。这一事实可以由以下证据支持：在上述5种蛋白质的任一种缺乏时，都会阻断脂多糖的组装通路，并导致相似的外膜的生物合成受损。此外，每个细胞区室中这五种蛋白质中的任一一种所在的位置都揭示出了脂多糖组装通路的机制[8]。
脂多糖在从细胞膜内被转运到细胞膜外时需要LptC的参与[8]。LptE会与LptD结合为一个复合体，这个复合体会参与脂多糖在外膜的外小叶上的组装，它包膜合成过程中不可或缺[8][9][10]。
参见
编辑参考
编辑- ^ van der Ley P, Heckels JE, Virji M, Hoogerhout P, Poolman JT. Topology of outer membrane porins in pathogenic Neisseria spp. Infection and immunity. September 1991, 59 (9): 2963–71 [2014-10-02]. PMC 258120
. PMID 1652557. （原始内容存档于2019-12-12）.
- ^ Feldman MF, Marolda CL, Monteiro MA, Perry MB, Parodi AJ, Valvano MA. The activity of a putative polyisoprenol-linked sugar translocase (Wzx) involved in Escherichia coli O antigen assembly is independent of the chemical structure of the O repeat. J. Biol. Chem. December 1999, 274 (49): 35129–38. PMID 10574995. doi:10.1074/jbc.274.49.35129.
- ^ Liu D, Cole RA, Reeves PR. An O-antigen processing function for Wzx (RfbX): a promising candidate for O-unit flippase. J. Bacteriol. April 1996, 178 (7): 2102–7. PMC 177911 . PMID 8606190.
- ^ Doerrler WT, Reedy MC, Raetz CR. An Escherichia coli mutant defective in lipid export. J. Biol. Chem. April 2001, 276 (15): 11461–4. PMID 11278265. doi:10.1074/jbc.C100091200.
- ^ Polissi A, Georgopoulos C. Mutational analysis and properties of the msbA gene of Escherichia coli, coding for an essential ABC family transporter. Mol. Microbiol. June 1996, 20 (6): 1221–33. PMID 8809774. doi:10.1111/j.1365-2958.1996.tb02642.x.
- ^ Zhou Z, White KA, Polissi A, Georgopoulos C, Raetz CR. Function of Escherichia coli MsbA, an essential ABC family transporter, in lipid A and phospholipid biosynthesis. J. Biol. Chem. May 1998, 273 (20): 12466–75. PMID 9575204. doi:10.1074/jbc.273.20.12466.
- ^ Raetz CR, Whitfield C. Lipopolysaccharide endotoxins. Annu. Rev. Biochem. 2002, 71: 635–700. PMC 2569852 . PMID 12045108. doi:10.1146/annurev.biochem.71.110601.135414.
- ^ 8.0 8.1 8.2 8.3 Sperandeo P, Lau FK, Carpentieri A, De Castro C, Molinaro A, Deho G, Silhavy TJ, Polissi A. Functional analysis of the protein machinery required for transport of lipopolysaccharide to the outer membrane of Escherichia coli. J. Bacteriol. July 2008, 190 (13): 4460–9. PMC 2446812 . PMID 18424520. doi:10.1128/JB.00270-08.
- ^ Wu T, McCandlish AC, Gronenberg LS, Chng SS, Silhavy TJ, Kahne D. Identification of a protein complex that assembles lipopolysaccharide in the outer membrane of Escherichia coli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. August 2006, 103 (31): 11754–9. PMC 1544242 . PMID 16861298. doi:10.1073/pnas.0604744103.
- ^ Bos MP, Tefsen B, Geurtsen J, Tommassen J. Identification of an outer membrane protein required for the transport of lipopolysaccharide to the bacterial cell surface. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. June 2004, 101 (25): 9417–22. PMC 438991 . PMID 15192148. doi:10.1073/pnas.0402340101.
