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氨基酸

生物學上重要的有機化合物
（重定向自Amino acid）

氨基酸（英语：amino acid）是生物学上重要的有机化合物，由氨基（-NH2）和羧基（-COOH）两个官能团与一个侧链组成。氨基酸是构成蛋白质的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使其分子具有生化活性（biochemical activity）。蛋白质是生物体重要的生物活性分子（bioactive molecule），包括催化新陈代谢的酶（又称“酵素”）。

α-氨基酸的未电离形式的一般结构。
Table of Amino Acids.
在真核生物发现的21种蛋白原α氨基酸，根据其侧链的pKa值和在生理生理pH 7.4值携带电荷分组
多肽是链状的氨基酸
苯丙氨酸是标准氨基酸的一种

根据氨基连结在羧酸中的碳原子的位置，可将蛋白质分为α、β、γ、δ……等类型。在人工合成氨基酸成功以前，氨基酸主要来源于蛋白质水解，而天然蛋白质水解所得的氨基酸大多为α-氨基酸，因此在生化领域，“氨基酸”默认指α-氨基酸。至于β、γ、δ……ω等氨基酸，在生化研究中用途较少，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。

不同的氨基酸脱水缩合形成肽（peptide），其缩合产生的酰胺键称肽键。肽虽然和蛋白质在化学本质上除了聚合的长度外没什么不同，但是往往不像蛋白质有多级构造与特定功能。

历史

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1800年代初期，人们就发现了几种氨基酸[1][2]。1806年，法国化学家发现了天冬酰胺，这是第一种被发现的氨基酸。1810年，胱氨酸被发现。1820年，甘氨酸和亮氨酸被发现。1935年，苏氨酸被发现[3][4]。

基本结构

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在化学中，氨基酸指的是结构中含有氨基（-NH2 ）和羧基（-COOH）的有机化合物。根据氨基连结在羧酸中碳原子的位置，可分为α、β、γ、δ……等等的氨基酸：α氨基酸的氨基和羧基连在同一个碳原子上，β氨基酸的氨基和羧基连在相邻的碳原子上，以此类推。 在生物学中，氨基酸通常特指α氨基酸，即氨基和羧基直接连接在同一个-CH-结构上的氨基酸，其通式是H2NCHRCOOH（R代表某种有机取代基）。

蛋白质经水解后，即生成20种氨基酸，如甘氨酸（Glycine）、丙氨酸（Alanine）、缬氨酸（Valine）、亮氨酸（Leucine）、异亮氨酸（Isoleucine）、苯丙氨酸（Phenylalanine）、色氨酸（Tryptophan）、酪氨酸（Tyrosine）、天冬氨酸（Aspartate）、组胺酸（Histidine）、天冬酰胺（Asparagine）、谷氨酸（Glutamate）、赖氨酸（Lysine）、谷氨酰胺（Glutamine）、甲硫氨酸（Methionine）、精氨酸（Arginine）、丝氨酸（Serine）、苏氨酸（Threonine）、半胱氨酸（Cysteine）、脯氨酸（Proline）等等。

分类

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根据其结合基团不同。可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸、无环氨基酸(acyclic)、碱性氨基酸、含硫氨基酸、含羟基(醇)氨基酸、含碘氨基酸等。

理化特性

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两个氨基酸缩合通过肽键形成的二肽
  1. 天然的氨基酸都是无色结晶。熔点约在230℃以上，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸或强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素（英语：Diiodotyrosine）外，均易溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。
  2. 具有两性。有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。
  3. 除甘氨酸外，因不对称碳的关系，氨基酸呈旋光性。特别地，在生物化学上，以甘油醛为基准依分子的绝对构型又分：D型和L型。组成天然蛋白质的氨基酸，都属L型。

构成天然蛋白质的20种常见氨基酸列表

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主条目：标准蛋白氨基酸列表
缩写 缩写 全名 中文译名 结构 支链 分子量 等电点 离解常数
（羧基） 		离解常数
（氨基） 		pKr(R) 其他
A Ala Alanine 丙氨酸   疏水性 89.09 6.11 2.35 9.87
C Cys Cysteine 半胱氨酸   亲水性 121.16 5.05 1.92 10.70 8.37
D Asp Aspartate 天冬氨酸   酸性 133.10 2.85 1.99 9.90 3.90
E Glu Glutamate 谷氨酸   酸性 147.13 3.15 2.10 9.47 4.07
F Phe Phenylalanine 苯丙氨酸   疏水性 165.19 5.49 2.20 9.31
G Gly Glycine 甘氨酸   疏水性 75.07 6.06 2.35 9.78 没有旋光性
H His Histidine 组氨酸   碱性 155.16 7.60 1.80 9.33 6.04
I Ile Isoleucine 异亮氨酸   疏水性 131.17 6.05 2.32 9.76
K Lys Lysine 赖氨酸   碱性 146.19 9.60 2.16 9.06 10.54
L Leu Leucine 亮氨酸   疏水性 131.17 6.01 2.33 9.74
M Met Methionine 甲硫氨酸   疏水性 149.21 5.74 2.13 9.28 蛋白质合成时第一个氨基酸，
可能在翻译过程被移除
N Asn Asparagine 天冬酰胺   亲水性 132.12 5.41 2.14 8.72
P Pro Proline 脯氨酸   疏水性 115.13 6.30 1.95 10.64 会破坏蛋白质α螺旋结构
Q Gln Glutamine 谷氨酰胺   亲水性 146.15 5.65 2.17 9.13
R Arg Arginine 精氨酸   碱性 174.20 10.76 1.82 8.99 12.48
S Ser Serine 丝氨酸   亲水性 105.09 5.68 2.19 9.21
T Thr Threonine 苏氨酸   亲水性 119.12 5.60 2.09 9.10
V Val Valine 缬氨酸   疏水性 117.15 6.00 2.39 9.74
W Trp Tryptophan 色氨酸   疏水性 204.23 5.89 2.46 9.41
Y Tyr Tyrosine 酪氨酸   亲水性 181.19 5.64 2.20 9.21 10.46

标准氨基酸

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主条目：标准蛋白氨基酸列表

共20种，是组成生命体中的蛋白质的主要单元，第21和第22种氨基酸，硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸，分别用通常的终止密码子UGA和UAG编码，出现在少数蛋白质中。

主要化学性质

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以下的分子量是根据各元素的同位素在自然界的丰度所做的平均值。此外由于形成肽键时，会减少一个水分子，因此蛋白质中单一氨基酸的分子量，比下表数值少了18.01524 Da。

氨基酸 分子量（Da） pI pK1（α-COOH） pK2（α-+NH3）
丙氨酸 89.09404 6.01 2.35 9.87
半胱氨酸 121.15404 5.05 1.92 10.70
硒半胱氨酸 169.06
天冬氨酸 133.10384 2.85 1.99 9.90
谷氨酸 147.13074 3.15 2.10 9.47
苯丙氨酸 165.19184 5.49 2.20 9.31
甘氨酸 75.06714 6.06 2.35 9.78
组氨酸 155.15634 7.60 1.80 9.33
异亮氨酸 131.17464 6.05 2.32 9.76
赖氨酸 146.18934 9.60 2.16 9.06
吡咯赖氨酸 255.31
亮氨酸 131.17464 6.01 2.33 9.74
甲硫氨酸 149.20784 5.74 2.13 9.28
天冬酰胺 132.11904 5.41 2.14 8.72
脯氨酸 115.13194 6.30 1.95 10.64
谷氨酰胺 146.14594 5.65 2.17 9.13
精氨酸 174.20274 10.76 1.82 8.99
丝氨酸 105.09344 5.68 2.19 9.21
苏氨酸 119.12034 5.60 2.09 9.10
缬氨酸 117.14784 6.00 2.39 9.74
色氨酸 204.22844 5.89 2.46 9.41
酪氨酸 181.19124 5.64 2.20 9.21

支链性质

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以下列表中的p𝘒ₐ值，可能与这些氨基酸在蛋白质内部时有所不同。

氨基酸 支链 疏水性 p𝘒ₐ 极性 电荷 芳香族
或脂肪族 		范德瓦尔斯半径
丙氨酸 -CH3 XXX - - - - 67
半胱氨酸 -CH2SH XXX 8.18 - 酸性 - 86
硒半胱氨酸 -CH2SeH X 5.73 - - -
天冬氨酸 -CH2COOH - 3.90 X 酸性 - 91
谷氨酸 -CH2CH2COOH - 4.07 X 酸性 - 109
苯丙氨酸 -CH2C6H5 X - - - 芳香性 135
甘氨酸 -H X - - - - 48
组氨酸 -CH2-C3H3N2 - 6.04 X 弱碱性 芳香性 118
异亮氨酸 -CH(CH3)CH2CH3 X - - - 脂肪性 124
赖氨酸 -(CH2)4NH2 - 10.54 X 碱性 - 135
吡咯赖氨酸 -C12H21N3O3
亮氨酸 -CH2CH(CH3)2 X - - - 脂肪性 124
甲硫氨酸 -CH2CH2SCH3 X - - - - 124
天冬酰胺 -CH2CONH2 - - X - - 96
脯氨酸 -CH2CH2CH2- X - - - - 90
谷氨酰胺 -CH2CH2CONH2 - - X - - 114
精氨酸 -(CH2)3NH-C(NH)NH2 - 12.48 X 碱性 - 148
丝氨酸 -CH2OH - - X - - 73
苏氨酸 -CH(OH)CH3 - - X 弱酸性 - 93
缬氨酸 -CH(CH3)2 X - - - 脂肪性 105
色氨酸 -CH2-C8H6N X - - - 芳香性 163
酪氨酸 -CH2-C6H4OH X 10.46 X - 芳香性 141

基因表达与生物化学

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氨基酸 短写 缩写 密码子 在蛋白质中
出现频率（%） 		对人类的必需性
丙氨酸 A Ala GCU, GCC, GCA, GCG 7.8 -
半胱氨酸 C Cys UGU, UGC 1.9 -
硒半胱氨酸 U Sec UGA -
天冬氨酸 D Asp GAU, GAC 5.3 -
谷氨酸 E Glu GAA, GAG 6.3 -
苯丙氨酸 F Phe UUU, UUC 3.9 X
甘氨酸 G Gly GGU, GGC, GGA, GGG 7.2 -
组氨酸 H His CAU, CAC 2.3 -
异亮氨酸 I Ile AUU, AUC, AUA 5.3 X
赖氨酸 K Lys AAA, AAG 5.9 X
吡咯赖氨酸 O Pyl UAG
亮氨酸 L Leu UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG 9.1 X
甲硫氨酸 M Met AUG 2.3 X
天冬酰胺 N Asn AAU, AAC 4.3 -
脯氨酸 P Pro CCU, CCC, CCA, CCG 5.2 -
谷氨酰胺 Q Gln CAA, CAG 4.2 -
精氨酸 R Arg CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG 5.1 -
丝氨酸 S Ser UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC 6.8 -
苏氨酸 T Thr ACU, ACC, ACA, ACG 5.9 X
缬氨酸 V Val GUU, GUC, GUA, GUG 6.6 X
色氨酸 W Trp UGG 1.4 X
酪氨酸 Y Tyr UAU, UAC 3.2 -
终止编码 - Term UAA, UAG, UGA - -

必需氨基酸

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主条目：必需氨基酸

人体能消化吸收以及利用的氨基酸只有20种。其中有8种氨基酸（婴儿为9种）是成人体内不能合成或合成速度不能满足机体的需要，必须从膳食补充的氨基酸称为必需氨基酸（EAA），即亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸，组氨酸为小儿生长发育期间的必需氨基酸，胱氨酸、酪氨酸、牛磺酸为早产儿所必需。其他14种非必需氨基酸可以用葡萄糖或是别的矿物质来源制造。

肉类中的蛋白质是完全蛋白质，可以提供人体所需的全部氨基酸种类，瘦猪肉的蛋白质含量约为10%至17%，肥猪肉则只有2.2%；瘦牛肉为20%左右，肥牛肉为15.1%；瘦羊肉17.3%，肥羊肉9.3%；兔肉21.2%；鸡肉23.3%；鸭肉16.5%；鹅肉10.8%。肉类的蛋白质经过烹调，有一部分会散在肉汤中，也有一部分水解成氨基酸，溶于肉汤里，故烹调好的肉汤味道鲜美而富于营养。

氨基酸的分解代谢

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在人体中氨基酸中的氮元素以尿素循环的方式变成尿素随尿液或汗液排出体外，而在其他动物中可以铵根、尿素或尿酸形式排除体外，或以酰胺的形式储存。某些氨基酸可以通过特殊代谢途径转变成其他含氮物质如嘌呤、嘧啶、卟啉、某些激素、色素、生物碱等。氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行。主要方式有氧化脱氨基、联合脱氨基等，以联合脱氨基为主。联合脱氨基的作用机理是在相应转氨酶作用下生成谷氨酸，再由谷氨酸脱氢酶催化氧化。α-氨基酸脱氨生成的α-酮酸可以再合成氨基酸或转变为糖类和脂质，亦可经转化后进入三羧酸循环氧化供能。能转变为糖的称生糖氨基酸；能转变为酮体的称生酮氨基酸；两者兼可的称生糖生酮氨基酸。标准氨基酸中，亮氨酸和赖氨酸为生酮氨基酸，色氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸为生糖生酮氨基酸，其余为生糖氨基酸。

次要编码氨基酸

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通常的中止密码子UGA（硒半胱氨酸）和UAG（吡咯赖氨酸）编码的氨基酸，出现在少数蛋白质中。

缩写 缩写 全名 中文译名 结构 支链 分子量 等电点 离解常数
（羧基） 		离解常数
（氨基） 		pKr(R) 其他
U Sec Selenocysteine 硒半胱氨酸   亲水性
O Pyl Pyrrolysine 吡咯赖氨酸   碱性

其它氨基酸

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主条目：非蛋白氨基酸

参考文献

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引用

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  1. ^ Vickery HB, Schmidt CL. The history of the discovery of the amino acids. Chem. Rev. 1931, 9 (2): 169–318. doi:10.1021/cr60033a001. 
  2. ^ Hansen S. Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois (PDF). Berlin. May 2015. （原始内容 (PDF)存档于1 December 2017） （德语）. 
  3. ^ Simoni RD, Hill RL, Vaughan M. The discovery of the amino acid threonine: the work of William C. Rose [classical article]. The Journal of Biological Chemistry. September 2002, 277 (37): E25 [4 July 2015]. PMID 12218068. doi:10.1016/S0021-9258(20)74369-3  . （原始内容存档于10 June 2019）. 
  4. ^ McCoy RH, Meyer CE, Rose WC. Feeding Experiments with Mixtures of Highly Purified Amino Acids. VIII. Isolation and Identification of a New Essential Amino Acid. Journal of Biological Chemistry. 1935, 112: 283–302. doi:10.1016/S0021-9258(18)74986-7  . 

来源

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延伸阅读

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参阅

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外部链接

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