延伸因子G(Elongation Factor G),简称EF-G,又称EF-2,曾被称为转位酶(translocase),是一种原核延伸因子,具有GTP酶活性。现认为EF-G的GTP酶活性与tRNA和mRNA穿过核糖体的协同移动有关[1]

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识别码
EC编号 3.6.5.3
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PRIAM英语PRIAM_enzyme-specific_profiles 概述
PDB RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
Translation elongation factor EFG/EF2
鉴定
标志Transl_elong_EFG/EF2
InterPro英语InterProIPR004540
SCOP英语Structural Classification of Proteins1n0u / SUPFAM
EFG/EF2, domain IV
鉴定
标志EFG_IV
PfamPF03764旧版
Pfam宗系CL0329旧版
SMART英语Simple Modular Architecture Research ToolSM00889
CDD英语Conserved Domain Databasecd01434

功能

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EF-G在每一轮多肽链延长的结束阶段催化tRNA和mRNA的转位到核糖体的下游[1]。和EF-Tu*tRNA*GTP三元复合物相似,EF-G与核糖体结合时处于与GTP结合的状态。

除了在翻译中的作用外,EF-G还与核糖体再循环因子英语Ribosome Recycling Factor一起以GTP依赖方式促进核糖体再循环[2]

临床应用

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一般来说,EF-G的功能可被夫西地酸抑制,但已检出某些细菌对夫西地酸的抗药性[3][4]

进化

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EF-G的进化历程复杂,细菌有很多EF-G的旁系变体,说明不同的EF-G变体可能发生了亚功能化英语subfunctionalization[5]

参考

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  1. ^ 1.0 1.1 Shoji, S; Walker, SE; Fredrick, K. Ribosomal translocation: one step closer to the molecular mechanism. ACS Chem Biol. 2009, 4: 93–107. PMID 19173642. doi:10.1021/cb8002946. 
  2. ^ Zavialov AV, Hauryliuk VV, Ehrenberg M. Splitting of the posttermination ribosome into subunits by the concerted action of RRF and EF-G. Molecular Cell. 2005, 18 (6): 675–686. PMID 15949442. doi:10.1016/j.molcel.2005.05.016. 
  3. ^ Macvanin M, Hughes D. Hyper-susceptibility of a fusidic acid-resistant mutant of Salmonella to different classes of antibiotics. FEMS microbiology letters. June 2005, 247 (2): 215–20 [2014-02-03]. PMID 15935566. doi:10.1016/j.femsle.2005.05.007. (原始内容存档于2018-04-10). 
  4. ^ Macvanin M, Johanson U, Ehrenberg M, Hughes D. Fusidic acid-resistant EF-G perturbs the accumulation of ppGpp. Molecular Microbiology. July 2000, 37 (1): 98–107. PMID 10931308. doi:10.1046/j.1365-2958.2000.01967.x. [永久失效链接]
  5. ^ G C Atkinson; S L Baldauf. Evolution of elongation factor G and the origins of mitochondrial and chloroplast forms. Molecular Biology and Evolution. 2011, 28 (3): 1281–92. PMID 21097998. doi:10.1093/molbev/msq316. 

外部链接

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