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粒線體核糖體

粒線體核糖體是存在於真核細胞粒線體內的一種核糖體，負責完成粒線體這種細胞器中進行的翻譯過程。粒線體核糖體的沉降係數介干55S-56S之間，是已發現的沉降係數最小的核糖體。

不同生物的粒線體核糖體在組成與物理化學性質等方面的差異均比細胞質核糖體的大。

歷史

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在粒線體核糖體被發現之前，研究人員已分別在真核細胞的細胞質中和原核細胞中發現80S核糖體和70S核糖體。

1967年，O'Brien和Kalf等在大鼠肝臟細胞的粒線體中發現核糖體。[1][2]當核糖體首次從細胞器中被分離時，研究人員一度以為這些核糖體是來自於原核生物祖先細胞內的70S核糖體。

1981年，對粒線體核糖體rDNA（人類）的測序結果公布，[3]該測序工作在細胞質核糖體rRNA測序結束前完成。

大小

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雖粒線體核糖體的沉降係數比70S核糖體的小，但粒線體核糖體並非退化的70S核糖體或所謂的「亞核糖體顆粒」（subribonsomal particle）。實際上，粒線體核糖體質量與體積都比70S核糖體的大。[4]

粒線體核糖體之所以具有較小的沉降係數，很大程度上是因為其蛋白質含量較高而RNA分子較小[5]。

組成

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一般的粒線體核糖體由28S核糖體亞基（小亞基）和39S核糖體亞基（大亞基）組成。[6]在這類核糖體中，rRNA約占25%，核糖體蛋白質（簡稱「RP」）約占75%。粒線體核糖體是已發現的蛋白質含量最高的一類核糖體。

粒線體核糖體中含有2-3種rRNA和85種RP。[7]另有研究認為人類粒線體核糖體只含有78種RP。[8]粒線體核糖體蛋白質（簡稱「MRP」）可根據它們在核糖體自組裝過程中與rRNA結合的先後順序分為初級結合蛋白、次級結合蛋白等幾類。在粒線體核糖體39S亞基中，L7、L13、L14、L21、L26與L44已被證實是初級結合蛋白，而L8、L11、L28、L35、L40、L49與L50則被證實是次級結合蛋白。[9]粒線體核糖體28S亞基中含有長度約為950nt的12S MT-RNR1，而39S亞基中則含有長度約為1560nt的16S MT-RNR2。高等植物的粒線體中另外含有一種沉降係數也為5S，但與該rRNA細胞質核糖體的5S rRNA不同。

基因與表達

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粒線體核糖體各組分由分別屬於細胞核與細胞質的兩個基因組編碼，所以粒線體核糖體需要兩個基因組共同表達來形成。哺乳動物細胞核中編碼粒線體核糖體各組分的基因比其編碼80S核糖體的基因以更快的速度進化著。[10][11]

部分生物（例如哺乳動物）的粒線體核糖體中的所有核糖體蛋白質皆由核基因編碼，並由80S核糖體合成。[12]這些核糖體蛋白質需從細胞質基質中運送到粒線體內以完成粒線體核糖體的裝配。也有一些生物（部分植物）的粒線體基因組中基因含量高，能夠編碼核糖體蛋白、tRNA、參與轉錄和翻譯的蛋白質，對於這些物種的粒線體核糖體而言，細胞核基因組只編碼其部分核糖體蛋白。

抗生素抗性

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雖然比起80S核糖體，哺乳動物的粒線體核糖體與原核生物的70S核糖體更相似，它們仍能因對蛋白質生物合成抑制劑類抗生素敏感程度的不同而被區分開來。[13]但一些抗生素不僅與抑制70S核糖體，還能抑制粒線體核糖體。所以，部分治療細菌等病原體入侵造成的感染的抗生素對患者有一定的副作用（如使用氯黴素可能引發再生障礙性貧血，而使用氨基糖苷類抗生素則具有耳毒性等）。[14]

GTP親和性

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粒線體核糖體中含有對三磷酸鳥苷（簡稱「GTP」）具有很強親和力的GTP結合位點。其中，牛的粒線體核糖體28S亞基GTP親和力為Kd=17±5.8nM，而39S亞基GTP親和力為Kd=15.3±2.8nM。[15]這種高度的親和性是70S核糖體及80S核糖體所沒有的。已有研究發現牛粒線體核糖體的其中一個GTP結合位點在28S亞基的S5蛋白上。S5是粒線體核糖體獨有的RP，70S核糖體或80S核糖體中都不存在該RP的同源蛋白質，其結合GTP的作用未知。

參考文獻

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  1. ^ O'Brien, T.W. and Kalf, G.F. Ribosomesfromratlivermitochondria. I. Isolation procedure and contamination studies.. J. Biol. Chem. May 10, 1967, 242 (9): 2172–2179 [2011-03-06]. PMID 6022863. （原始內容存檔於2019-09-09） （英語）. 
  2. ^ O'Brien, T.W. and Kalf, G.F. Ribosomes from Rat Liver Mitochondria. II. Partial Characterization.. J. Biol. Chem. May 10, 1967, 242 (9): 92180–2185 [2011-03-06]. PMID 6022864. （原始內容存檔於2020-04-16） （英語）. 
  3. ^ S. Anderson, A.T. Bankier, B.G. Barrell, M.H. L. de Bruijn, A.R. Coulson, J. Drouin, I.C. Eperon, D.P. Nierlich, B.A. Roe, F. Sanger, P.H. Schreier, A. J. H. Smith, R. Staden & I.G. Young. Sequence and organization of the human mitochondrial genome. Nature. Apr 9, 1981, 290 (5806): 457–465 [2011-03-07]. PMID 7219534. doi:10.1038/290457a0. （原始內容存檔於2017-07-22） （英語）. 
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  5. ^ Attardi B, Attardi G. Sedimentation properties of RNA species homologous to mitochondrial DNA in HeLa cells. Nature. Dec 13, 1969, 224 (5224): 1079–1083 [2011-03-06]. PMID 5353175. （原始內容存檔於2019-12-03） （英語）. 
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  11. ^ Pietromonaco SF, Hessler RA, O'Brien TW. Evolution of proteins in mammaliancytoplasmic and mitochondrial ribosomes.. J Mol Evol. 1986, 24 (1-2): 110–117 [2011-03-13]. PMID 3104609. （原始內容存檔於2019-09-04） （英語）. 
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  15. ^ Denslow, N.D., Anders, J.C., and O'Brien,T.W. Bovine Mitochondrial Ribosomes Possess a High Affinity Binding Site for Guanine Nucleotides. J. Biol. Chem. May 25, 1991, 266 (15): 9586–9590 [2011-03-15]. PMID 2033053. （原始內容存檔於2019-09-11） （英語）. 

外部連結

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