内肽酶
内肽酶(endopeptidase)又称内切蛋白酶(endoproteinase),是蛋白水解肽酶,可催化多肽链中非末端(即分子内)肽键的水解,正好与外肽酶相反(可催化末端肽键的水解)[1]。因此,内肽酶不能将肽分解成单体,而外肽酶可以将蛋白质分解成单体。内肽酶的一个特例是寡肽酶,其底物是寡肽而不是蛋白质。
它们通常对某些氨基酸非常特异。内肽酶的例子包括:
- 胰蛋白酶:在精氨酸或赖氨酸之后切割,除非随后是脯氨酸。非常严格。在pH8时效果最佳。
- 胰凝乳蛋白酶:在苯丙氨酸、色氨酸或酪氨酸之后切割,除非随后是脯氨酸。在组氨酸、甲硫氨酸或亮氨酸之后切割得更慢。在pH8时效果最佳。
- 弹性蛋白酶:在丙氨酸、甘氨酸、丝氨酸或缬氨酸之后切割,除非后面是脯氨酸。
- 嗜热菌蛋白酶:在异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸或缬氨酸之前切割,除非前面有脯氨酸。有时在丙氨酸、天冬氨酸、组氨酸或苏氨酸后切。热稳定。
- 胃蛋白酶:在亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸或酪氨酸之前切割,除非前面有脯氨酸。还有其他一些,非常不具体;在pH2时效果最佳。
- 谷氨酰内肽酶:在谷氨酸之后切割。在pH8时效果最佳。
- 膜金属内肽酶
参见
编辑参考文献
编辑- ^ endopeptidase. Merriam-Webster. [18 January 2017]. (原始内容存档于18 January 2017).
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